Tese de doutorado de ex-aluno da EACH concorre ao “Prêmio CAPES de Teses 2019”

Postado em 29 de abril de 2019

Tese de doutorado de ex-aluno da EACH concorre ao “Prêmio CAPES de Teses 2019”

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    O programa de pós-graduação Interunidades em Biotecnologia USP/IPT/Butantã selecionou a tese de doutorado do ex-aluno do curso de Gestão Ambiental da EACH, Gabriel Stephani de Oliveira, para representar o programa no Prêmio CAPES de Teses 2019 – Biotecnologia.

    O trabalho foi desenvolvido no laboratório de Bioquímica e Biotecnologia de Proteínas da EACH, sob orientação do professor Felipe Chambergo. Com o título “Clonagem e Caracterização da Enzima Epóxido Hidrolase de Trichoderma Reesei”,  a tese deu origem a cinco artigos em periódicos internacionais.

    Parte do trabalho foi desenvolvido no Laboratório de Biologia Estrutural Aplicada – Fármacos do ICB/USP e no Hammock Laboratory of Pesticide Biotechnology – University of California, em Davis, EUA.

    Confira o resumo do trabalho:

    Epóxido hidrolases (EHs) são enzimas que catalisam a hidrólise de epóxidos a seus correspondentes dióis, apresentam potencial aplicação biotecnológica (separação de enantiômeros na produção de fármacos), estão envolvidas no metabolismo de ácidos graxos poliinsaturados e inibidores de EHs estão sendo estudados para possível utilização no tratamento de doenças. Uma enzima epóxido hidrolase (TrEH) do fungo filamentoso Trichoderma reesei QM9414 foi clonada, expressa, purificada e caracterizada funcionalmente e estruturalmente. A atividade de TrEH foi determinada com o substrato óxido de estireno (racêmico), demonstrando maior atividade nas temperaturas de 23 a 50 °C, no pH 7,2 a 37 ºC, e as constantes cataliticas Km= 4,6 mM e kcat= 336 s-1. A enzima recombinante mostrou ser enantiosseletiva, pois hidrolisa preferencialmente (S)-(-)-óxido de estireno, (R)-(-)-epicloridrina e (S)-(-)-1,2-epoxibutano. Moléculas inibidoras da atividade de TrEH foram identificadas e algumas delas inibem até 60% o crescimento de T. reesei. A estrutura terciária de TrEH (1,7 Å) foi determinada por cristalografia, apresenta dobramento α/β-hidrolase e não tem alta homologia com nenhuma outra estrutura de EH. TrEH é uma nova enzima epóxido hidrolase solúvel cujas propriedades mostram seu potencial de utilização em aplicações biotecnológicas.